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Il Premio Nobel per la Chimica e' stato assegnato a Jacques Dubochet, Joachim Frank, e Richard Henderson per il loro contributo nello sviluppo del Cryo-EM: il microscopio crio-molecolare che raffigura le biomolecole in 3D.

La tecnica sviluppata dai tre scienziati ha permesso loro di esplorare in 3D la struttura tridimensionale delle molecole biologiche. Il microscopio crio-elettronico permette di congelare i movimenti biomolecolari e raffigurali a livello atomico. Questa tecnologia porta la biochimica in una nuova era, rendendo piu' semplice il processo di cattura delle immagini biomolecolari. In pratica si e' passati dall'osservare delle macchie senza forme alla visualizzazione delle proteine a una risoluzione atomica. 77 anni, Joachim Frank e' nato in Germania, Richard Henderson, 72 anni, in Scozia, Jacques Dubochet, 75, in Svizzera.

Nobel chimica: cose'e' la crio-microscopia elettronica

L'invenzione della microscopia crioelettronica ha consentito il riconoscimento del Premio Nobel per la Chimica a Jaques Dubochet, a Joachim Frank e a Richard Henderson. Con questa tecnica di imaging molecolare e' stato possibile rivoluzionare il campo della microscopia elettronica e quindi della biologia molecolare perche' si rende possibile l'osservazione delle molecole con una definizione di gran lunga maggiore di quanto non fosse in precedenza. In pratica la microscopia crioelettronica consiste nel rapido congelamento dei campioni, senza permettere pero' la formazione di cristalli di ghiaccio che possano danneggiarli, e nel sottoporre poi i campioni "vetrificati" a scansione elettronica.

infografica nobel chimica
 

Il combinato disposto di queste due tecniche ha permesso un miglioramento nella qualita' delle osservazioni al microscopio che alcuni hanno paragonato al passo in avanti che si e' avuto nel campo delle immagini televisive: dalle tv con il tubo catodico (cristallografia ai raggi X) a tv in Hd (microscopia crioelettronica). Si riesce a vedere la struttura delle proteine cosi' nel dettaglio da riuscire a distinguere ogni singolo aminoacido, "mattone per mattone". La tecnologia sta letteralmente rivoluzionando le scienze biologiche perche' permette di analizzare processi e strutture altrimenti impensabili. In Italia la prima Universita' che ha introdotto questa tecnologia e' stata l'Universita' Statale di Milano che proprio nel 2016 ha annunciato l'acquisto delle attrezzature necessarie per un costo di circa 3 milioni di euro. Le tematiche interessate dalle potenzialita' di questa nuova tecnologia sono molteplici, e generalmente riconducibili allo studio del funzionamento di sistemi o complessi macro-molecolari della cellula, e della loro risposta a regolatori, farmaci, condizioni di stress. Il nuovo strumento potra' servire, ad esempio, allo studio di assemblaggi di proteine virali bersaglio per la progettazione di farmaci antivirali (contro il Dengue virus, il virus della Febbre gialla, o il Norovirus, ad alta mortalita' in eta'  pediatrica nella fascia tropicale del mondo, ma anche Chikungunya e Zika virus), o allo studio dei complessi del sistema immunitario, o dei sistemi di proteine che si aggregano in forma patologica a seguito di mutazioni ereditarie.

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nobelnobel chimica 2017dubochetfrankhenderson
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